Glicyna
Ogólne informacje
Nomenklatura systematyczna ( IUPAC ):
kwas 2-aminoetanowy
Inne nazwy	glikokol kwas aminooctowy G Gly
Wzór sumaryczny	C2H5NO2
SMILES	C(C(=O)O)N
Masa molowa	75,0666 g / mol
Wygląd	bezbarwne kryształy
Identyfikacja
Numer CAS	56-40-6
PubChem	750[1]
DrugBank	DB00145[2]
Właściwości Gęstość i stan skupienia 1,595 g/cm3 ; ciało stałe Rozpuszczalność w wodzie 225 g/dm3 (20 °C) Temperatura topnienia 240 °C (rozkład) Kwasowość (pKa) pK(-COOH) = 2,34 pK (-NH3+) = 9,60 Aktywność optyczna [α]D 0 Punkt izoelektryczny 6,06
Niebezpieczeństwa
Zwroty bezpieczeństwa	S22, S24/25
Numer RTECS	MB7600000
Jeżeli nie podano inaczej, dane dotyczą warunków standardowych (25 °C, 1000 hPa)
Klasyfikacja
ATC	B 05 CX 03

Glicyna (skróty: G, Gly, ATC : B 05 CX 03 ) jest najprostszym spośród 20 standardowych aminokwasów wchodzących w skład białek . Za jej pojawienie się w łańcuchu polipeptydowym odpowiada obecność kodonów GGU, GGC, GGA lub GGG w łańcuchu mRNA .

Struktura i właściwości

Glicyna posiada najmniejszą resztę aminokwasową, z jednym tylko atomem wodoru w łańcuchu bocznym. Ze względu na to, że z atomem węgla α związane są dwa atomy wodoru , glicyna – w przeciwieństwie do innych aminokwasów – nie jest optycznie czynna . Glicyna zalicza się do grupy aminokwasów niepolarnych alifatycznych .

W trakcie ewolucji dywergentnej (rozbieżnej) reszty glicyny zmieniają się znacznie rzadziej niż pozostałych aminokwasów, a gdy już ulegają mutacji w białkach homologicznych, to na takie reszty jak alanina , seryna , kwas asparaginowy lub asparagina . Ta konserwatywność w występowaniu glicyny wiąże się z jej niewielkimi rozmiarami – zmiana tego aminokwasu na inny, z większym łańcuchem bocznym, mogłaby zaburzyć strukturę przestrzenną białka i pozbawić to białko jego funkcji biologicznej.

Glicyna stanowi średnio około 7,2% reszt aminokwasowych występujących w białkach^[3]. Wyjątkiem jest kolagen , w którym glicyna stanowi blisko jedną trzecią wszystkich budujących go aminokwasów.

Glicyna jest aminokwasem endogennym .

• Występowanie w białkach 7,2%
• Objętość van der Waalsa 48 ų
• Kodony GGU, GGC, GGA, GGG

Funkcja fizjologiczna

Glicyna bierze udział w tworzeniu puryn , budując część ich pierścienia. Na obrazku nie uwzględniono atomów wodoru stojących przy atomach węgla C2, C6 i C9 w pierścieniu purynowym.

• Glicyna jako samodzielny aminokwas występuje przede wszystkim w roli przekaźnika w ośrodkowym układzie nerwowym ( CSN ). Działa jako hamujący przekaźnik receptorów glicynowych, a ponadto jako koagonista kluczowy do aktywacji receptorów NMDA . Stężenie glicyny w CSN jest wyższe w rdzeniu przedłużonym , moście oraz rdzeniu kręgowym , natomiast niższe w półkulach mózgowych oraz móżdżku .

• W peroksysomach hepatocytów glicyna ulega sprzęgnięciu z pierwotnymi kwasami żółciowymi , tworząc w ten sposób sole żółciowe.

• Glicyna bierze udział w biosyntezie puryn de novo, w trakcie której zostaje wbudowana do pierścienia nukleotydowego , będąc źródłem węgli C4 i C5 oraz azotu N7 w tym pierścieniu.

• Wraz z sukcynylo- CoA bierze udział w syntezie hemu .

• LD50 dla glicyny wynosi 7930 mg/kg (szczury, podawana ustnie), natomiast śmierć następuje zazwyczaj na skutek wzmożonej pobudliwości.

Biosynteza

Uproszczony szlak syntezy glicyny z choliny .

Ludzki organizm potrafi syntetyzować glicynę, dlatego nazywa się ją aminokwasem endogennym. Glicyna może być produkowana: z glioksalanu i glutaminianu przez aminotransferazę glutaminianową; z alaniny przez aminotransferazę alaninową. Ważnym sposobem syntezy glicyny u ssaków jest także synteza z choliny oraz seryny .

Degradacja glicyny

Degradacja glicyny do dwutlenku węgla . Kolorami pokazano losy poszczególnych grup atomów.

Glicyna ulega degradacji na drodze trzech szlaków metabolicznych.

• Glicyna może ulec przekształceniu w serynę. Reakcję katalizuje hydroksymetylotransferaza serynowa, a koenzymami reakcji są tetrahydrofolian oraz fosforan pirydoksalu .

• Degradacja glicyny może zachodzić także w wątrobie za pomocą mitochondrialnego kompleksu syntazy glicynowej, który rozkłada glicynę na dwutlenek węgla i jon amonowy , przy okazji tworząc N⁵,N¹⁰-metylenotetrahydrofolian. Kofaktorem tego procesu jest fosforan pirydoksalu. Ta ścieżka metaboliczna ma olbrzymie znaczenie dla ssaków , a jej zaburzenia mogą prowadzić do hiperglicynemii.

• Trzecim sposobem degradacji glicyny jest utlenienie przez oksydazę D-aminokwasów. Glicyny zostaje przekształcona do glioksalanu , który z kolei jest utleniany w NAD⁺-zależnej reakcji do szczawianu .

Ponadto glicyna ulega licznym przemianom w inne metabolity , co zostało opisane w podrozdziale dotyczącym jej funkcji.

Choroby związane z przemianami glicyny

Z metabolizmem glicyny związane są następujące schorzenia:

• Glicynuria – wynika z zaburzeń reabsorpcji glicyny w kanalikach nerkowych i polega na wydalaniu większych niż normalnie ilości tego aminokwasu.

• Pierwotna hiperoksaluria – jest to zaburzenie katabolizmu glioksalanu, który powstaje przez deaminację glicyny. Następujące po tym utlenienie glioksalanu do szczawianu skutkuje kamicą moczową oraz wapnicą nerek, a także może prowadzić do przedwczesnych zgonów na skutek niewydolności nerek lub nadciśnienia .

• Nieketonowa hiperglicynemia – choroba genetyczna powodująca nagromadzenie się glicyny we krwi oraz płynie mózgowo-rdzeniowym .

Występowanie glicyny w przestrzeni międzygwiazdowej

W roku 1994 grupa badaczy z University of Illinois, pod kierownictwem Lewisa Snydera, ogłosiła wstępnie odkrycie glicyny w przestrzeni międzygwiazdowej , jednak późniejsze badania nie potwierdziły ich przypuszczeń^[4].

Dziewięć lat później, w 2003 roku, Yi-Jehng Kuan z National Taiwan Normal University wraz ze Stevem Charlneyem z NASA ponowili to doniesienie. Badacze monitorowali fale radiowe pod kątem obecności linii spektralnych charakterystycznych dla glicyny, których zarejestrowali w sumie 27. Kuan i Charlney wysunęli hipotezę , że glicyna międzygwiazdowa powstała z prostych cząsteczek organicznych uwięzionych w lodzie na skutek ekspozycji na promieniowanie ultrafioletowe ^[5].

W roku 2004 Snyder wraz z współpracownikami opublikowali pracę, w której próbowali określić obiektywne kryterium, które powinny spełniać rejestrowane linie spektralne, aby można było mówić o potwierdzonym odkryciu glicyny w przestrzeni międzygwiazdowej. Uznali jednocześnie, że żaden z rezultatów uzyskanych przez grupę Kuana nie spełnia tego kryterium^[6].

W roku 2009 dzięki misji NASA Stardust ostatecznie potwierdzono występowanie glicyny w przestrzeni kosmicznej pobierając próbki z komety Wild 2 ^[7].

tzw. glicyna fotograficzna

W fotografii terminem glicyna niepoprawnie określa się jej pochodną, N-(4-hydroksyfenylo)glicynę, wywoływacz fotograficzny

Przypisy

Literatura

1. Nelson D., Cox M., Lehninger Principles of Biochemistry, 4th ed., 2005, W.H. Freeman & Co.
2. Murray R.K. et al., Harper's Ilustrated Biochemistry, 26th ed., 2003, Lange Medical Books
3. Encyclopedia of Biological Chemistry, pod red. Lenarz W.J., Lane M.D., 2004, Elsevier
4. Berg J.M., Tymoczko J.L., Stryer L., Biochemistry, 5th ed., 2002, W.H. Freeman & Co.

Zobacz też

• aminokwasy

Linki zewnętrzne

1. Szlaki metaboliczne glicyny – baza danych Uniwersytetu w Kyoto
2. Szlaki metaboliczne glicyny 2 – baza szlaków metabolicznych MetaCyc