Struktura pierwotna (pierwszorzędowa), stabilizowana
wiązaniami peptydowymi, uwarunkowuje układ wyższego rzędu (tzw. struktury przestrzenne białka). Wielką rolę w ich tworzeniu odgrywa ugrupowanie
peptydowe, które jest płaskim i sztywnym elementem konstrukcyjnym, zaś same wiązania po obu stronach wiązania wykazują spore możliwości obrotu. Do tej pory poznano dwie
struktury drugorzędowe - stabilizowane przez
wiązania wodorowe – tworzące się w wyniku powinowactwa
atomów wodoru do atomów
tlenu lub
azotu. Jedną z nich stanowi struktura
α-helix, która kształtem przypomina, tworzone przez ciasno, prawoskrętnie skręconą sprężynę cylinder. Jego ściany tworzy łańcuch polipeptydowy z wystającymi na zewnątrz łańcuchami bocznymi (podstawniki). α-helix występuje w białkach charakteryzujących się dużą wytrzymałością mechaniczną (np. w
miozynie, która jest składnikiem mięśni oraz w
keratynie – składnik naskórka i włosów).