Inhibicja niekompetycyjna (hamowanie niekompetycyjne) zachodzi
wtedy, gdy inhibitor nie jest strukturalnie podobny do substratu i nie współzawodniczy z nim
o centrum aktywne enzymu oraz blokuje częściowo centrum aktywne hamując przebieg reakcji
enzymatycznej. W tej sytuacji substrat jest wiązany, ale sama reakcja ulega hamowaniu, co powoduje
spadek maksymalnej prędkości reakcji. Inhibicja niekompetycyjna jest odwracalna, natomiast nie
jest możliwe uzyskanie efektu znoszenia hamowania stosując zwiększenie stężenia substratu.
Przykładem hamowania niekompetycyjnego może być działanie siarkowodoru na
enzymy zawierające w centrum aktywnym atom metalu (np. żelazo lub
miedź). Zjawisko to jest podstawą silnej toksyczności siarkowodoru. Do inhibitorów
niekompetycyjnych należą niektóre związki rtęci.
Płynna rtęć
