Białka
BiałkaBiałka – wielkocząsteczkowe (
masa cząsteczkowa
od ok. 10 000 do kilku mln
Daltonów
)
biopolimery
, a właściwie biologiczne
polikondensaty
, zbudowane z reszt
aminokwasów
połączonych ze sobą
wiązaniami peptydowymi -CONH-
. Występują we wszystkich
żywych organizmach
oraz
wirusach
.
Synteza białek
odbywa się przy udziale specjalnych
organelli komórkowych
zwanych
rybosomami
. Zazwyczaj liczba reszt aminokwasowych pojedynczego
łańcucha
polipeptydowego jest większa niż 100, a cała cząsteczka może być zbudowana z wielu łańcuchów polipeptydowych (podjednostek). Głównymi
pierwiastkami
wchodzącymi w skład białek są
C
,
O
,
H
,
N
,
S
, także
P
oraz niekiedy
kationy
metali
Mn2+
,
Zn2+
,
Mg2+
,
Fe2+
,
Cu2+
,
Co2+
i inne. Skład ten nie pokrywa się ze składem aminokwasów. Wynika to stąd, że większość białek (są to tzw. białka złożone lub proteidy) ma dołączone do reszt aminokwasowych różne inne cząsteczki. Regułą jest przyłączanie
cukrów
, a ponadto
kowalencyjnie
lub za pomocą
wiązań wodorowych
dołączane może być wiele różnych związków organicznych pełniących funkcje
koenzymów
oraz
jony
metali
. Budowa białekSchemat różnych poziomów budowy białek Zsyntetyzowany w komórce łańcuch białkowy przypomina unoszącą się swobodnie w roztworze "nitkę", która może przyjąć dowolny kształt (w biofizyce nazywa się to
kłębkiem statystycznym
), ale ulega procesowi tzw.
zwijania białka
(
ang.
protein folding) tworząc mniej lub bardziej sztywną strukturę przestrzenną, zwaną strukturą lub konformacja białka "natywną". Tylko cząsteczki, które uległy zwinięciu do takiej struktury, mogą pełnić właściwą danemu białku rolę biochemiczną. Ze względu na skalę przestrzenną pełną strukturę białka można opisać na czterech poziomach: Właściwości fizykochemiczneBiałka nie posiadają charakterystycznej dla siebie
temperatury topnienia
. Przy ogrzewaniu w roztworze, a tym bardziej w stanie stałym, ulegają, powyżej pewnej temperatury, nieodwracalnej
denaturacji
(ścinanie się włókien białka) – zmianie struktury, która czyni białko nieaktywnym biologicznie (codziennym przykładem takiej denaturacji jest smażenie lub gotowanie jajka). Jest to spowodowane nieodwracalną utratą trzeciorzędowej lub czwartorzędowej budowy białka. Z tej przyczyny dla otrzymania suchej, ale niezdenaturowanej próbki danego białka, stosuje się metodę
liofilizacji
, czyli odparowywania wody lub innych rozpuszczalników z zamrożonej próbki pod zmniejszonym
ciśnieniem
. Denaturacja białek może również zachodzić pod wpływem
soli
metali ciężkich
, mocnych
kwasów
i
zasad
, niskocząsteczkowych
alkoholi
,
aldehydów
oraz
napromieniowania
. Wyjątek stanowią proste białka, które mogą ulegać także procesowi odwrotnemu, tzw.
renaturacji
– po usunięciu czynnika, który tę denaturację wywołał. Niewielka część białek ulega trwałej denaturacji pod wpływem zwiększonego stężenia soli w roztworze, jednak proces wysalania jest w większości przypadków w pełni odwracalny, dzięki czemu umożliwia izolowanie lub rozdzielanie białek. Białka są na ogół rozpuszczalne w
wodzie
. Do białek nierozpuszczalnych w wodzie należą tzw.
białka fibrylarne
, występujące w skórze, ścięgnach, włosach (
kolagen
,
keratyna
) lub mięśniach (
miozyna
). Niektóre z białek mogą rozpuszczać się w rozcieńczonych kwasach lub zasadach, jeszcze inne w
rozpuszczalnikach
organicznych. Na rozpuszczalność białek ma wpływ stężenie soli nieorganicznych w roztworze, przy czym małe stężenie soli wpływa dodatnio na rozpuszczalność białek. Jednak przy większym stężeniu następuje uszkodzenie otoczki solwatacyjnej, co powoduje wypadanie białek z roztworu. Proces ten nie narusza struktury białka, więc jest odwracalny i nosi nazwę
wysalania białek
. Białka posiadają zdolność wiązania cząsteczek wody. Efekt ten nazywamy
hydratacją
. Nawet po otrzymaniu próbki suchego białka zawiera ona związane cząsteczki wody. Białka, ze względu na obecność zasadowych grup
NH2
oraz kwasowych
COOH
mają charakter
obojnaczy
– w zależności od
pH
roztworu będą zachowywały się jak kwasy (w roztworze zasadowym) lub jak zasady (w roztworze kwaśnym). Dzięki temu białka mogą pełnić rolę
bufora
stabilizującego pH, np. krwi. Różnica pH nie może być jednak znaczna, gdyż białko może ulec denaturacji. Wypadkowy ładunek białka zależy od ilości
aminokwasów kwaśnych
i
zasadowych
w cząsteczce. Wartość pH, w której ładunki dodatnie i ujemne aminokwasów równoważą się nazywany jest
punktem izoelektrycznym
białka. Białka odgrywają zasadniczą rolę we wszystkich procesach biologicznych. Biorą udział w katalizowaniu wielu przemian w układach biologicznych (enzymy są białkami), uczestniczą w transporcie wielu małych cząsteczek i jonów (np. 1 cząsteczka hemoglobiny przenosząca 4 cząsteczki tlenu), służą jako
przeciwciała
oraz biorą udział w przekazywaniu impulsów nerwowych jako
białka receptorowe
. Białka pełnią także funkcję mechaniczno-strukturalną. Wszystkie białka zbudowane są z aminokwasów. Niektóre białka zawierają nietypowe, rzadko spotykane aminokwasy, które uzupełniają ich podstawowy zestaw. Wiele aminokwasów (zazwyczaj ponad 100) połączonych ze sobą wiązaniami peptydowymi tworzy łańcuch polipeptydowy, w którym można wyróżnić dwa odmienne końce. Na jednym końcu łańcucha znajduje się niezablokowana grupa aminowa (tzw. N-koniec), na drugim niezablokowana grupa karboksylowa (C-koniec). Podział białekIstnieje wiele kryteriów podziału białek. Ze względu na budowę i skład, dzielimy białka na proste i złożone. Białka proste (proteiny) zbudowane są wyłącznie z aminokwasów. Dzielimy je na następujące grupy: -
protaminy
– są silnie zasadowe, charakteryzują się dużą zawartością argininy oraz brakiem aminokwasów zawierających siarkę. Są dobrze rozpuszczalne w wodzie. Najbardziej znanymi protaminami są: klupeina, salmina, cyprynina, ezocyna, gallina.
-
histony
– podobnie jak protaminy są silnie zasadowe i dobrze rozpuszczają się w wodzie; składniki jąder komórkowych (w połączeniu z
kwasem deoksyrybonukleinowym
), czyli są obecne także w
erytroblastach
. W ich skład wchodzi duża ilość takich aminokwasów jak
lizyna
i
arginina
.
-
albuminy
– białka obojętne, spełniające szereg ważnych funkcji biologicznych: są
enzymami
,
hormonami
i innymi biologicznie czynnymi związkami. Dobrze rozpuszczają się w wodzie i rozcieńczonych roztworach soli, łatwo ulegają
koagulacji
. Znajdują się w
tkance mięśniowej
,
osoczu krwi
i
mleku
.
-
globuliny
-w ich skład wchodzą wszystkie aminokwasy białkowe, z tym że kwas asparaginowy i kwas glutaminowy w większych ilościach; w odróżnieniu od albumin są źle rozpuszczalne w wodzie, natomiast dobrze w rozcieńczonych roztworach soli; posiadają podobne właściwości do nich. Występują w dużych ilościach w
płynach ustrojowych
i tkance mięśniowej.
-
prolaminy
– są to typowe białka roślinne, występują w nasionach. Charakterystyczną właściwością jest zdolność rozpuszczania się w 70%
etanolu
.
-
gluteliny
– podobnie jak prolaminy – to typowe białka roślinne; posiadają zdolność rozpuszczania się w rozcieńczonych kwasach i zasadach.
-
skleroproteiny
– białka charakteryzujące się dużą zawartością cysteiny i aminokwasów zasadowych oraz kolagenu i elastyny, a także proliny i hydroksyproliny, nierozpuszczalne w wodzie i rozcieńczonych roztworach soli. Są to typowe białka o budowie włóknistej, dzięki temu pełnią funkcje podporowe. Do tej grupy białek należy keratyna.
Białka złożone (dawniej - proteidy): -
chromoproteiny
– złożone z białek prostych i grupy prostetycznej – barwnika. Należą tu hemoproteidy (
hemoglobina
,
mioglobina
,
cytochromy
, katalaza, peroksydaza) zawierające układ hemowy oraz flawoproteiny.
-
fosfoproteiny
– zawierają około 1%
fosforu
w postaci reszt kwasu fosforowego. Do tych białek należą:
kazeina
mleka, witelina żółtka jaj, ichtulina ikry ryb.
-
nukleoproteiny
– składają się z białek zasadowych i kwasów nukleinowych. Rybonukleoproteimy są zlokalizowane przede wszystkim w cytoplazmie: w
rybosomach
, mikrosomach i
mitochondriach
, w niewielkich ilościach także w jądrach komórkowych, a poza jądrem tylko w mitochondriach. Wirusy są zbudowane prawie wyłącznie z nukleoproteidów.
-
lipidoproteiny
– połączenia białek z tłuszczami prostymi lub złożonymi, np. sterydami, kwasami tłuszczowymi. Lipoproteidy są nośnikami cholesterolu (LDL, HDL, VLDL). Wchodzą na przykład w skład błony komórkowej.
-
glikoproteiny
– ich grupę prostetyczną stanowią cukry, należą tu m.in. mukopolisacharydy (ślina). Glikoproteidy występują też w substancji ocznej i płynie torebek stawowych.
-
metaloproteiny
– zawierają jako grupę prostetyczną atomy metalu (miedź, cynk, żelazo, wapń, magnez, molibden, kobalt). Atomy metalu stanowią grupę czynną wielu enzymów.
Białka dzielimy również ze względu na właściwości odżywcze – wyróżnia się białka doborowe i niedoborowe. - BIAŁKA DOBOROWE (
Pełnowartościowe
) – te które w swoim składzie zawierają wszystkie aminokwasy egzogenne. Do takich białek zaliczamy np. albuminę, białko jaja kurzego, białko mleka i mięsa.
- BIAŁKA NIEDOBOROWE (
Niepełnowartościowe
) – te w których brakuje choćby jednego aminokwasu egzogennego. Przykładem takiego białka jest kolagen, żelatyna.
Funkcja białekPrzykłady rozmieszczenia białek w obrębie komórki – białka charakterystyczne dla poszczególnych organelli uwidoczniono przy pomocy przeciwciał znakowanych
GFP
. Białka mają następujące funkcje: Trawienie białekTrawienie białek zaczyna się dopiero w żołądku, gdzie komórki główne komórek gruczołowych żołądka wydzielają nieczynny enzym
pepsynogen
. Komórki okładzinowe wydzielają
kwas solny
, w obecności którego pepsynogen przekształca się w postać czynną –
pepsynę
. W jelicie cienkim działają
trypsyna
i
chymotrypsyna
, które rozkładają cząsteczki polipeptydów do tripeptydów i dipeptydów. Te z kolei rozkładane są przez
peptydazy
ściany jelita cienkiego do aminokwasów, które zostają wchłaniane do krwi i żyłą wrotną wędrują do
wątroby
. Stamtąd większość aminokwasów dalej dostaje się z krwią do komórek ciała. Nadwyżka pozbawiana jest reszt aminowych, przez co powstaje
amoniak
i
ketokwasy
. Amoniak przekształcany jest w mniej toksyczny
mocznik
, który z krwią odtransportowywany jest do
nerek
. Natomiast ketokwasy mogą zostać wykorzystane do syntezy cukrów i niektórych aminokwasów, zużyte na cele energetyczne bądź przekształcone w tłuszcze zapasowe. Źródła białekDobrymi źródłami białek są:
mięso
,
jaja
,
orzechy
,
zboża
,
rośliny strączkowe
oraz
nabiał
, jak
mleko
czy
ser
(na przykład
parmezan
zawiera aż ok. 40% białka). Zobacz też
Inne hasła zawierające informacje o "Białka":
Nadciśnienie tętnicze
innych badań laboratoryjnych[10].W porównaniu do PTNT, zalecenia ESC[9] nie obejmują badania stężenia Białka C-reaktywnego (CRP) natomiast podkreślają znaczenie subklinicznych zmian narządowych (polecają jako rutynowe ...
Oddychanie komórkowe
...
Albumina
...
Globuliny
...
Białka fibrylarne
...
Keratyna
Keratyna –
białko fibrylarne
(nierozpuszczalne w wodzie, cząsteczki Białka tworzą włókna). W
komórkach nabłonkowych
człowieka zidentyfikowano dwadzieścia izoform cytokeratyn o ...
Białka złożone
...
Denaturacja
Denaturacja - pozbawienie substancji jej naturalnych właściwości.
Denaturacja Białka
Denaturacja DNA
Denaturacja
alkoholu
- skażenie alkoholu w sposób uniemożliwiający jego spożycie. Patrz: ...
Mioglobina
wyznaczyli dokładną strukturę mioglobiny stosując
rentgenografię strukturalną
. Była to pierwsza poznana struktura Białka. Za odkrycie Kendrew otrzymał
Nagrodę Nobla w dziedzinie chemii
w roku ...
Filamenty
Zapewniaja wytrzymałość mechaniczną.
mikrotubule
- są bardzo istotne podczas podziałów komórkowych, zbudowane z Białka -
tubuliny
, której
polimeryzacja
rozpoczyna się od
centrosomu
. Są to szlaki ...
Inne lekcje zawierające informacje o "Białka":
Budowa komórki eukariotycznej - część I (plansza 12)
pośrednie są również wykrywane w obrębie jądra komórkowego, gdzie zbudowane są z Białka laminy i tworzą sieć zwaną blaszką jądrową.
...
Budowa i funkcja DNA (poprawiona) (plansza 13)
też, istnieje specjalny sposób upakowania DNA w jądrze komórkowym.
DNA nawinięty jest na Białka noszące nazwę histonów przypomina to dysk z nawiniętym na niego koralikiem. ...
Budowa i funkcja DNA (poprawiona) (plansza 3)
przekazanie „choroby” martwe bakterie poddawano działaniu enzymów rozkładających poszczególne składniki takie jak, Białka, tłuszcze, kwasy nukleinowe. Okazało się, że tylko bakterie pozbawione kwasu DNA ...
|