Struktura ubikwityny

Komputerowy model ubikwityny

Ubikwityna (kolor różowy) przyłączona do białka przeznaczonego do degradacji (kolor niebieski)

Ubikwityna (Ub) jest małocząsteczkowym białkiem obecnym we wszystkich komórkach eukariotycznych i pełniącym kluczową rolę w naznaczaniu białek ( ubikwitynacja ), które mają ulec nielizosomalnej proteolizie .

Ubikwityna jest peptydem złożonym z 76 reszt aminokwasowych , o masie 8,6 kDa . Struktura ubikwityny jest wysoce konserwatywna, zarówno ewolucyjnie , jak i pod względem fizykochemicznym : denaturacja jest odwracalna nawet po gotowaniu czy działaniu stężonym kwasem . Ubikwityna jest peptydem występującym u eukariontów w niewielkich strukturach komórkowych zwanych proteasomami .

Potranslacyjna modyfikacja białek w procesie ubikwitynacji polega na przyłączaniu do reszt lizynowych danego białka grupy karboksylowej C-końca reszty glicyny ubikwityny (Gly76).

Ubikwityna została opisana po raz pierwszy przez Gideona Goldsteina w 1975 roku. Za badania przeprowadzone w latach 80. XX wieku, które doprowadziły do odkrycia procesu degradacji białek z udziałem ubikwityny w komórkach, trzej badacze: Irwin Rose , Avram Hershko i Aaron Ciechanover w 2004 roku otrzymali Nagrodę Nobla w dziedzinie chemii .

Schemat procesu ubikwitynacji

Zobacz też

Linki zewnętrzne

• Ubiquitin Web Page