Schemat przedstawiający budowę syntazy ATP. Część F_O syntazy ATP, przez którą przepływa strumień protonów, zlokalizowana jest w wewnętrznej błonie mitochondrium. Część F₁, syntezująca ATP znajduje się na zewnątrz błony. Protony (H⁺) przepływające kanałem utworzonym przez białka części F_O powodują, iż F_O obraca się. Podjednostka jest połączona z częścią F_O – a więc obraca się razem z nią. Tymczasem podjednostki, będące składnikami F₁ są unieruchomione, przez "zakotwiczoną" w błonie podjednostkę. Tak więc podjednostka obraca się (rotuje) wewnątrz cylindra powstałego z trzech podjednostek i trzech. Ponieważ jednak jest białkiem asymetrycznym, jego obroty "zmuszają" kolejne podjednostki do zmiany struktury – konformacji . Skutkiem zmian jest zróżnicowana, zmieniająca się w czasie, zdolność podjednostek do wiązania ATP, ADP

.

Schemat syntezy ATP

Syntaza ATP, syntetaza ATP – ( EC 3.6.3.14 ) enzym katalizujący reakcję wytwarzania związku wysokoenergetycznego – ATP z ADP i fosforanu nieorganicznego P_i. Energia niezbędna do syntezy pochodzi z gradientu elektrochemicznego i przekształcana jest w energię wiązań chemicznych podczas transportu protonów przez syntazę ATP.

Enzym katalizuje reakcję:

ADP + P_i → ATP

Syntaza ATP znajduje się w wewnętrznej błonie mitochondriów , w błonach tylakoidów wewnątrz chloroplastów oraz w błonach komórkowych organizmów prokariotycznych. Enzym bierze udział w kluczowych procesach uzyskiwania energii przez organizmy żywe fosforylacji oksydacyjnej będącej głównym źródłem ATP wytwarzanego podczas oddychania komórkowego oraz fosforylacji fotosyntetycznej będącej źródłem ATP powstającego w fazie jasnej fotosyntezy .

Inhibitorem syntazy ATP wykorzystywanym w badaniach biologicznych jest antybiotyk – oligomycyna .

Rola fizjologiczna

Mechanizm syntezy ATP. ATP – kolor czerwony, ADP i ortofosforan – kolor różowy, obracająca się podjednostka γ – kolor czarny.

Wewnątrz błony mitochondrialnej (u eukariontów ) lub w błonie komórkowej (u bakterii ) następuje utlenianie NADH do NAD⁺. Uwolnione elektrony uczestniczą w łańcuchu oddechowym , aby napędzić przeniesienie protonów w poprzek błony przez składające się na ten łańcuch odpowiednie przenośniki (pompy). W chloroplastach i błonach fotosyntetyzujących organizmów prokariotycznych protony przenoszone są dzięki energii uzyskanej poprzez pochłonięcie kwantów światła przez odpowiednie kompleksy.

ATP wytwarzane jest z ADP i Pi (reszty ortofosforanowej) w wyniku działania syntazy ATP. Rotacja jej odpowiedniego segmentu umożliwia syntezę ATP. Energia niezbędna do syntezy dostarczana jest przez gradient elektrochemiczny .

Budowa enzymu

Ze względu na miejsce występowania wyróżnia się trzy podstawowe kompleksy syntazy ATP.

Są to:

• Syntaza ATP mitochondrialna określana jako F_oF₁ lub MF_oF₁
• Syntaza ATP chloroplastowa określana jako CF_oF₁
• Syntaza ATP prokariotyczna

Wszystkie trzy syntazy ATP zaliczane są do grupy F-ATPaz i moją zbliżona budowę. Każda z nich składa się z dwóch domen. Pierwsza z nich – Fo – jest białkiem wewnątrzbłonowym tworzącym kanał jonowy dla jonów H⁺. Druga domena jest właściwą syntazą składająca się z kilkunastu polipeptydów tworzących kulista strukturę o średnicy ok. 100 Å.

Ewolucja

Uważa się, że ewolucja syntazy ATP zachodziła modułowo. Obie domeny wraz ze swoimi wartościowościami połączyły się zyskując nową funkcję. Domena F₁ wykazuje znaczne podobieństwo do heksamerycznej helikazy DNA , a domena F_o jest podobna do kompleksów tworzących motor molekularny napędzający wici komórek.

Heksamer α₃β₃ tworzący domenę F₁ podobnie jak helikaza DNA składa się z obracającego się pierścienia z otworem po środku. U obu enzymów obroty pierścienia umożliwiają pełnienie funkcji. Helikaza DNA porusza się po helisie DNA przy jednoczesnej hydrolizie nukleotydów. Domena F₁ wykorzystuje zmiany konformacyjne podczas obrotu podjednostki γ do przeprowadzenia reakcji enzymatycznej.

Jony H⁺ przepływające przez domenę F_o w bardzo podobny sposób jak przy napędzaniu motoru molekularnego poruszającego wicią. Ich wspólną cechą jest pierścień składający się z wielu alfa-helikalnych białek, które obracają się w stosunku do innych białek zużywając jednocześnie gradient protonowy jako źródło energii. Jest to jednakże dość wątły związek, ogólna struktura motorów molekularnych jest zdecydowanie większa, zawierają 30 polipeptydów, w porównaniu do 10, 11, lub 14 znanych polipeptydów domeny F_o.

Modułowa teoria pochodzenia syntazy ATP sugeruje, że dwie domeny o niezależnych funkcjach, helikaza DNA posiadająca właściwości ATPazy i motor molekularny napędzany siłą protonomotoryczną, mogły się połączyć i doprowadzić do odwrócenia właściwości ATPazy powstałej z helikazy DNA. Dalszy rozwój prowadziłby do powstania kompleksy syntazy ATP znanej dzisiaj. Alternatywnie kompleks helikazy DNA i motoru molekularnego mógł wykazywać początkowo aktywność ATPazy, która przenosiła jony H⁺ zużywając ATP. Dalsza ewolucja kompleksy mogłaby doprowadzić do odwrócenia przeprowadzanej reakcji i powstania funkcji spełnianej przez syntazę ATP.

Numer EC 3.6.3.14

Bibliografia

Zobacz też

• Paul D. Boyer

Linki zewnętrzne

• synthase Filmy z Syntazą ATP na żywo