|
Oksydaza cytochromu c
Oksydaza cytochromu cStruktura krystaliczna wołowej oksydazy cytochromu c w
dwuwarstwie lipidowej
. Przestrzeń międzybłonowa u góry. Oksydaza cytochromu c (też oksydaza cytochromowa, kompleks IV
łańcucha oddechowego
) – to duży
transbłonowy
kompleks
białkowy
błony
wewnętrznej
mitochondrium
oraz
bakterii
. Jest to ostatnie białko
łańcucha oddechowego
(IV). Odbiera
elektrony
(
utlenia
) z
cytochromów c
i przenosi je na
cząsteczkę
tlenu
,
redukując
go, wskutek czego po przyłączeniu jonów H+ powstaje cząsteczka
wody
. Podczas tego procesu, przenosi także przez błonę cztery jony H+, wspomagając powstawanie
potencjału chemiosmotycznego.
. Reakcja: 
Kompleks oksydazy cytochromu c, to duża jednostka, modyfikowana poprzez
lipidację
, złożona z kilku
grup prostetycznych
opartych na
metalach
(2
hemy
– a i a3, 2 centra
miedziowe
– CuA i CuB [1]) oraz 13 podjednostek białkowych (
ssaki
). U ssaków, 10 z nich jest kodowana
jądrowo
, a 3 przez
genom
mitochondrialny (
mtDNA
). Właściwa reakcja redukcji tlenu zachodzi przy wspólnym udziale hemu a3 i centrum CuB, jakkolwiek jej dokładny mechanizm wciąż jest przedmiotem badań.
Krystalograficzne
badania struktury kompleksu ujawniły modyfikacje posttranslacyjne polegająca na połączeniu węgla C6
Tyr
(244) z ε-
N
His
(240). Związana w ten sposób
tyrozyna
, służy prawdopodobnie jako
donor
wodoru
, dostarczający
protonów
i
elektronów
, potrzebnych do redukcji cząsteczki tlenu (O2)[2].
Cyjanek
,
siarkowodór
,
azydek
i
tlenek węgla
wiążą się do oksydazy cytochromu c[3],
inhibując
jej funkcje, co w rezultacie owocuje upośledzeniem
oddychania komórkowego
. Może prowadzić to do śmierci
komórki
, a w dalszych etapach
tkanki
, a nawet całego
organizmu
. Przypisy- ↑ Tsukihara T., Aoyama H., Yamashita E., Tomizaki T., Yamaguchi H., Shinzawa-Itoh K., Nakashima R., Yaono R., Yoshikawa S. Structures of metal sites of oxidized bovine heart cytochrome c oxidase at 2.8 Å. „Science”. 269, ss. 1069-1074 (1995).
PMID 7652554
.
- ↑ Yoshikawa S, Shinzawa-Itoh K, Nakashima R, Yaono R, Yamashita E, Inoue N, Yao M, Fei MJ, Libeu CP, Mizushima T, Yamaguchi H, Tomizaki T, Tsukihara T. Redox-coupled crystal structural changes in bovine heart cytochrome c oxidase. „Science”. 280, ss. 1723-1729 (1998).
PMID 9624044
.
- ↑ Alonso J, Cardellach F, López S, Casademont J, Miró O. Carbon monoxide specifically inhibits cytochrome c oxidase of human mitochondrial respiratory chain. „Pharmacol Toxicol”. 3, ss. 142-6 (2003).
PMID 12969439
.
Linki zewnętrzne
Inne hasła zawierające informacje o "Oksydaza cytochromu c":
Oddychanie komórkowe
...
Łańcuch oddechowy
...
Fosforylacja oksydacyjna
(kompleks II)3.3 Oksydoreduktaza flawoproteina przenosząca elektron-ubichinon3.4 Oksydoreduktaza koenzym Q-cytochrom c (kompleks III)3.5 Oksydaza cytochromu c (Kompleks IV)3.6 Alternatywne reduktazy i oksydazy3.7 Organizacja kompleksów4 Łańcuch ...
Cytochrom bc1
...
Oksydaza cytochromu c
Struktura krystaliczna wołowej oksydazy cytochromu c w
dwuwarstwie lipidowej
. Przestrzeń międzybłonowa u góry.Oksydaza cytochromu c (też oksydaza cytochromowa, kompleks IV
łańcucha oddechowego
) – to ...
Cytochrom c
...
Cykl Q
...
Hem (biochemia)
...
Oksydaza alternatywna
...
Witamina D
...
Inne lekcje zawierające informacje o "Oksydaza cytochromu c":
106. Oddychanie komórkowe oraz przemiany lipidów i aminokwasów (plansza 15)
...
105. Metabolizm: odżywianie się autotrofów cz.2 (plansza 17)
...
|
