Startuj z nami!

www.szkolnictwo.pl

praca, nauka, rozrywka....

mapa polskich szkół
Nauka Nauka
Uczelnie Uczelnie
Mój profil / Znajomi Mój profil/Znajomi
Poczta Poczta/Dokumenty
Przewodnik Przewodnik
Nauka Konkurs
uczelnie

zamów reklamę
zobacz szczegóły
uczelnie

Mioglobina

Mioglobina

Cząsteczka mioglobiny.
Różne kolory oznaczają poszczególne helisy alfa budujące pojedynczą cząsteczkę mioglobiny.
Porównanie krzywych saturacji Mioglobiny(Mb) z Hemoglobiną (HbA), Hemoglobiną płodową(HbF)

Mioglobina (oznaczana również: Mb) - złożone białko globularne biorące udział w magazynowaniu tlenu. Jest pojedynczym łańcuchem białkowym, o masie cząsteczkowej 17053 Da [1], zbudowanym z 153 reszt aminokwasowych . Jej budowa drugorzędowa i trzeciorzędowa jest bardzo podobna do budowy podjednostki β w hemoglobinie . W 1958 roku John Kendrew i współpracownicy wyznaczyli dokładną strukturę mioglobiny stosując rentgenografię strukturalną . Była to pierwsza poznana struktura białka. Za odkrycie Kendrew otrzymał Nagrodę Nobla w dziedzinie chemii w roku 1962 , dzieląc ją z Maxem Perutzem .

Spis treści

Budowa

Mioglobina jest silnie upakowaną, w przybliżeniu kulistą cząsteczką o wymiarach 4,5 x 3,5 x 2,5 nm . Około 75% łańcucha występuje w formie ośmiu prawoskrętnych helis α o długości 7 - 20 aminokwasów.[2] Poszczególne helisy oznacza się literami od A do H. Aby odnieść się do konkretnego aminokwasu określamy w której helisie się on znajduje (np. F) oraz liczbę wskazującą pozycję od końca N (aminowego) w tej helisie. I tak np. "His F8" odpowiada helisie F i ósmemu aminokwasowi na niej, który okazuje się być histydyną .

Grupę prostetyczną mioglobiny stanowi hem . Znajduje się on w zagłębieniu pomiędzy helisami E i F, a w jego centrum jest związane koordynacyjnie żelazo w formie jonu Fe2+. Utlenienie jonu żelaza Fe2+ do Fe3+ powoduje utratę aktywności biologicznej białka.

Zewnętrzna część cząsteczki mioglobiny jest polarna, natomiast jej wnętrze jest niepolarne. Dzieje się tak, gdyż reszty aminokwasowe zawierające grupy polarne kierowane są na zewnątrz cząsteczki, a reszty niepolarne kierowane są do środka. Jedynym wyjątkiem od tej reguły są dwie polarne reszty histydyny (F8 i E7), które skierowane są do wnętrza cząsteczki. His F8 określana jest mianem histydyny proksymalnej, a His E7 - dystalnej.

Rodzaje mioglobiny:

  • oksymioglobina – mioglobina utlenowana , magazynująca tlen;
  • karboksymioglobina - mioglobina związana z tlenkiem węgla(II) . W warunkach fizjologicznych stanowi ok. 1% mioglobiny. Wędzonemu mięsu nadaje charakterystyczny, jasno czerwony kolor.
  • apomioglobina (apoMb) - mioglobina pozbawiona hemu;
  • metmioglobina – mioglobina z utlenionym atomem żelaza.

Funkcja

Główną funkcją mioglobiny jest magazynowanie tlenu w mięśniach czerwonych (poprzecznie prążkowanych) . Podczas nadmiernego wysiłku, kiedy ciśnienie cząsteczkowe tlenu spada w mięśniach do bardzo niskiej wartości 5 mm Hg , mioglobina uwalnia zmagazynowane cząsteczki O2 i pozwala mitochondriom na syntezę ATP na drodze fosforylacji oksydacyjnej .

Kluczową rolę w wiązaniu tlenu przez mioglobinę pełni hem wraz ze związanym koordynacyjnie jonem żelaza(II), oraz histydyna proksymalna i dystalna. Fe2+ wiąże się piątym wiązaniem koordynacyjnym z pierścieniem imidazolowym histydyny proksymalnej. Po przeciwnej stronie płaskiego układu hemu znajduje się histydyna dystalna, która nie wiąże się z żelazem, pełni jednak istotną rolę jako zawada przestrzenna, utrudniając przyłączanie się cząsteczkom tlenku węgla (CO).

Jedna cząsteczka mioglobiny przenosi jedną cząsteczkę tlenu. Tlen zajmuje szóstą pozycję koordynacyjną w atomie żelaza. Przyłączenie atomu O2 powoduje zmianę konformacji części białka.

Zobacz też

Linki zewnętrzne

Przypisy

  1. Human protein: P02144 - Myoglobin
  2. Biochemia Harpera, Robert K. Murray, Daryl K. Granner, Peter A. Mayes, Victor W. Rodwell, wyd. V, Wydawnictwo Lekarskie PZWL


Inne hasła zawierające informacje o "Mioglobina":

Mioglobina alfa budujące pojedynczą cząsteczkę mioglobiny.Porównanie krzywych saturacji Mioglobiny(Mb) z Hemoglobiną (HbA), Hemoglobiną płodową(HbF)Mioglobina (oznaczana również: Mb) - złożone białko globularne biorące udział w magazynowaniu ...

Zawał mięśnia sercowego ...

Rentgenografia strukturalna ...

Hem (biochemia) ...

Znaczenie biologiczne pierwiastków ...

Żelazo ...

Oksyhemoglobina ...

Białka ...

Tkanka mięśniowa ...

Peklowanie zalaniu solanką peklującąProces uwalniania rodnika -NONaNO2 → HNO2 →NO + H2OProces utrwalania barwyMioglobina + NO → nitrozyloMioglobina (czerwona) + temperatura → nitrozylomiochromogen (różowy)Do nastrzyku ...


Inne lekcje zawierające informacje o "Mioglobina":

Budowa i rola części czynnej układu ruchu (plansza 4) e height=380 width=770 > Mioglobina Jest to złożone białko globularne, którego zasadniczą funkcją jest magazynowanie ...

Budowa i rola części czynnej układu ruchu (plansza 3) ...

027a. Ssaki – sukces złożoności (plansza 20) ...





Zachodniopomorskie Pomorskie Warmińsko-Mazurskie Podlaskie Mazowieckie Lubelskie Kujawsko-Pomorskie Wielkopolskie Lubuskie Łódzkie Świętokrzyskie Podkarpackie Małopolskie Śląskie Opolskie Dolnośląskie