Cysteina (nazwa skrótowa Cys) jest
aminokwasem
kodowanym
,
endogennym
, wchodzącym w skład wielu
białek
, zawierającym
grupę tiolową
, dzięki której jest zdolna do tworzenia
mostków siarczkowych
– jednego z czynników wpływających na
trzeciorzędową strukturę białek
. Cysteina łącznie z
homocysteiną
i
metioniną
tworzą grupę aminokwasów siarkowych.
Biosynteza
Cysteina powstaje w reakcji transsulfurylacji, tj. przeniesienia atomu
siarki
z metioniny na
serynę
z udziałem cząsteczki
ATP
. Połączenie dwóch cząsteczek cysteiny, po redukcji
grup tiolowych
(SH), prowadzi do otrzymania struktury nazywanej
cystyną
.
Znaczenie biochemiczne i własności
Cysteina odgrywa podstawową rolę w tworzeniu się trzeciorzędowych struktur białek. Reakcja grup SH między dwoma
merami
cysteiny obecnych w łańcuchach polipeptydowych prowadzi do powstania mostków dwusiarczkowych.
Cysteina po
dekarboksylacji
jako
cysteamina
znajduje się w
koenzymie A
, a jej grupa tiolowa jest grupą czynną tego koenzymu, biorącego udział w wielu rekcjach, m.in. w przenoszeniu dwuwęglowych
grup acylowych
, w biosyntezie
kwasów tłuszczowych
, a także licznych
estrów
i
amidów
oraz w przemianach
katabolicznych
.
Cysteina wchodzi w skład tripeptydu
glutationu
(y-glutamylo-cysteinylo-glicyny), w którym jej grupa tiolowa jest grupą czynną w
reakcjach redoks
.
Utlenienie
i dekarboksylacja cysteiny prowadzi do powstania
tauryny
wchodzącej w skład soli
kwasów żółciowych
.
W produktach żywnościowych cysteina i metionina mogą się utleniać do sulfoksydu i
sulfonu
metioniny oraz do kwasu cysternowego.
Występowanie i zastosowania
W białku
zbóż
i
kukurydzy
na ogół znajdują się wystarczające ilości aminokwasów siarkowych do pokrycia zapotrzebowania zwierząt, natomiast za mało jest ich w białku nasion
roślin motylkowatych
, a więc i w śrucie
sojowej
.
Dostosowanie zawartości aminokwasów niezbędnych w dawce do zapotrzebowania (zbilansowanie aminokwasów) dotyczy zazwyczaj czterech z nich:
lizyny
, metioniny (lub metioniny + cysteiny),
treoniny
i
tryptofanu
. Niedostateczną ilość jednego lub paru z tych aminokwasów w paszy dla zwierząt hodowlanych uzupełnia się, podwyższając poziom białka lub dodając preparaty aminokwasów krystalicznych (czystych).
Polskie
normy żywienia świń zalecają stosunek lizyny do metioniny z cysteiną, treoniny i do tryptofanu jak 100:60:62:18. W żywieniu
trzody chlewnej
w
Stanach Zjednoczonych
zalecany stosunek tych aminokwasów wynosi odpowiednio: 100:57:66:18 (NRC, 1998, żywienie do woli)[1].
Przypisy
- ↑ Dorota Jamroz (red.), Żywienie zwierząt i paszoznawstwo. T. 1: Fizjologiczne i biochemiczne podstawy żywienia zwierząt